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跨膜蛋白和分泌蛋白有什么區別呢？下面我們從定義和類型上面分別講解兩者的區別有哪些？
跨膜蛋白（transmembrane protein，TP)是一種貫穿生物膜兩端的蛋白。許多跨膜蛋白的功能是作為通道或“裝載碼頭”來實施拒絕或允許某種特定的物質跨過生物膜的運輸、進入細胞，同時，也使要廢棄的副產品運出細胞。當對某種分子做出相應時，這些“負責運載”的跨膜蛋白通過特定的折疊和彎曲方式，實現該分子的跨過生物膜的運輸。
“跨膜蛋白”是一種跨越整個生物膜一次或多次的蛋白。跨膜蛋白在水中凝聚并沉淀。大多數跨膜蛋白要用去污劑或非極性溶劑提取，少數貝塔－折筒狀蛋白也可以用某些變性劑提取。
所有的跨膜蛋白是整合膜蛋白（也叫內嵌膜蛋白），但是不是所有的整合膜蛋白都是跨膜蛋白。
跨膜蛋白有兩種基本類型：
①α-螺旋：這種蛋白存在于細菌細胞的內膜或真核細胞的質膜，也有時存在于真核細胞的外膜。這是跨膜蛋白的主要類型。據估計在人體內所有蛋白質的27%是α-螺旋膜蛋白。
②β-筒狀蛋白。到目前為止，這類蛋白僅在革蘭氏陰性細菌的外膜、革蘭氏陽性細菌的細胞壁、以及線粒體和染色質的外膜上發現。所有的β-筒狀跨膜蛋白都有最簡單的上-和-下拓撲學結構，這可以反映出他們共同的進化起源和相似的折疊機制。另一種分類是根據其N- 和C-末端結構域的位置。I、II、III型為一次跨膜蛋白，而IV型是多次跨膜蛋白。I型跨膜蛋白用停止-傳輸錨定序列錨定到脂質膜上，并且，其N-末端結構域在合成時瞄準于ER腔（內質網腔，并且，如果成熟形式是位于質膜上，則N-末端結構域則瞄準于細胞外間隙。II型和III型用信號錨定序列錨定。II型用其C-末端結構域瞄準ER腔，而III型有其N-末端結構域瞄準ER腔。IV型有兩個亞型-IV-A和IV-b。IV-A用其N-末端結構域瞄準細胞質，而IV-B則用其N-末端瞄準腔。劃分成四種類型的意義特別顯示于轉運和內質網束縛的翻譯時。此時，蛋白必須根據類型決定其通過內質網膜的方向。
分泌蛋白（secreted protein）
定義：是指在細胞內合成后，分泌到細胞外起作用的的蛋白質。例如：唾液淀粉酶，胃蛋白酶。注：例如呼吸酶就不屬于分泌蛋白。
在核糖體上合成的分泌蛋白，要經過內質網和高爾基體，而不是直接運輸到細胞膜。
進一步的研究表明，在核糖體上翻譯出的蛋白質，進入內質網腔后，還要經過一些加工，如折疊、組裝、加上一些糖基團等，才能成為比較成熟的蛋白質。然后，由內質網腔膨大、出芽形成具膜的小泡，包裹著蛋白質轉移到高爾基體，把蛋白質輸送到高爾基體腔內，做進一步的加工。接著，高爾基體邊緣突起形成小泡，把蛋白質包裹在小泡里，運輸到細胞膜，小泡與細胞膜融合，把蛋白質釋放到細胞外。
組成生物體的蛋白質大多數是在細胞質中的核糖體上合成的，各種蛋白質合成之后要分別運送到細胞中的不同部位，以保證細胞生命活動的正常進行。有的蛋白質要通過內質網膜進入內質網腔內，成為分泌蛋白；有的蛋白質則需穿過各種細胞器的膜，進入細胞器內，構成細胞器蛋白。
（一）蛋白質的引導:
蛋白質的運輸盡管比較復雜,但是生物系統中的蛋白質的運輸可以用一個比較簡單的模式來解釋。每個需要運輸的多肽都很有一段氨基酸序列，稱為信號肽序列，引導多肽到不同的轉運系統。
（二）分泌蛋白在內質網（ER）內合成
在真核細胞中，內質網是最大的膜狀結構的細胞器，其表面積可以是質膜面積的幾倍。大部分的內質網與核糖體相結合形成糙面內質網，在糙面內質網上的核糖體是膜蛋白和分泌蛋白合成的地方，也是蛋白質分泌途徑的起點 。多肽經移位后，在內質網的小腔中被修飾，通過短時間的加工后，分泌蛋白形成被膜包裹的小泡，轉運到高爾基體，然后再轉運到細胞表面或溶酶體。
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